En mobilisant l'ensemble des ressources de CURIE, en décembre 2011, il a été possible de montrer que la précision nécessaire à une description réaliste de la molécule-clé impliquée dans le développement de la maladie d'Alzheimer, appelée ß-amyloïde, est désormais accessible. Bien que préliminaires, ces premiers résultats permettent d'espérer la possibilité de simulations réalistes des phénomènes les plus intimes de la matière.

La maladie d’Alzheimer touche plus de 20 millions de personnes dans le monde

Elle est déclenchée par le fonctionnement anormal d’une protéine particulière, appelée ß-amyloïde. Selon une des hypothèses, avancée par les chercheurs, certains ions métalliques pourraient favoriser l'accumulation progressive de cette protéine sous forme de plaques amyloïdes à l'origine du dysfonctionnement et de la dégénérescence des neurones.

Mieux comprendre l’action des ions métalliques sur la ß-amyloïde constitue donc un véritable enjeu scientifique.

En décembre 2011, une équipe de recherche CNRS/Université de Toulouse a réussi à modéliser cette protéine avec une très grande précision. Leurs calculs ont été réalisés pour la première fois sur la quasi-totalité des cœurs de calcul du supercalculateur CURIE avec le logiciel QMC=Chem et se sont révélés plus fiables que ceux obtenus jusque-là par l’utilisation de méthodes classiques. Plus tôt dans l’année, ce code avait bénéficié d’une optimisation par les équipes d’ECR Lab pour être adapté aux processeurs de dernière génération installés sur CURIE.

Ces premiers résultats très prometteurs démontrent qu’avec CURIE, la précision nécessaire aux explorations à l’échelle des processus chimiques élémentaires à l'œuvre dans les systèmes moléculaires complexes de la vie est désormais accessible.

Explorer cette dimension, c'est pouvoir comprendre les mécanismes en jeu, en déterminer les facteurs importants et suggérer de nouvelles pistes thérapeutiques.


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